Теория Glycation вызревания

В своей сути, это будет такой же процесс который причиняет известный процесс «карамелизации» сахара.

Протеины, в действительности, могут быть повреждены и свободно-радикалами и glycation.

Glycation будет реакцией сахары уменьшения будут прикрепленными к протеинам без помощи энзима.

Конечный результат может быстро переставить атомы такие что углерод 2 (2-ой углерод) глюкозы теряет свои 2 hydrogens, приводящ к в вызванной групповой структуре карбонила продуктом Amadori (ketoamine).

И glycation и продукт Amadori образование будут вполне реверзибельными реакциями.

Но образование предварительных конечный продукт Glycation (времен) оксидацией продуктов Amadori необратимо.

Времена в тканях увеличивают тариф продукции свободного радикала до 50 времен тариф свободно-радикальной продукции unglycated протеинами, которая ассоциированна с ускорять ход вызреванием.

Времена можно сформировать в теле от glycation и оксидации или могут быть ingested сразу от коричневенных еды или дыма табака.

Согласно исследованию, около 1/3 из поглощенных диетических времен выделяно в моче и остальные предположительно включены в ткани тела.

В млекопитающих, crystallines объектива, коллаген и мембрана подвала самые уязвимые к cross-linking и образованию ВРЕМЕНИ потому что они будут long-lived протеинами, с медленным тарифом оборачиваемости.

Оперируя понятиями большинств активно сахаров для glycation, галактоза 5 времен более реактивна чем глюкоза, фруктоза 8 времен более реактивна, deoxyglucose 25 времен более реактивн, рибоза 100 времен более реактивн, и deoxyribose 200 времен более реактивно.

Оперируя понятиями анти- вызревания измеряет от процесса glycation и образование ВРЕМЕНИ, было предложено в животных изучениях что будет корреляция между уровнями высокой крови противоокислительн и низшими уровнями времен.

Также что будут группа в составе энзимы задействованные в подавлении процессов glycation и ремонт glycated протеинов в физиологопсихологических системах. Эти энзимы задействованные (согласно ассоциации Maillard Луис Camille): glyoxalase iий, reductases и дегидрогеназы альдегида, Amadoriase и fructosamine-3-phosphokinase.

В настоящее время, будет продолжая дискуссия о физиологопсихологической значительности времен в еде.

Соглашено что еда будет богатым источником времен но высоки glycated протеины не могут быть усвоины эффективно.

Также, временами которые поглощены будут вероятно главным образом glycated аминокислота или аддуктами ВРЕМЕНИ свободно которые выделяны быстро в моче вопросами с нормальной ренальной функцией.

Теория Glycation вызревания - изучений

Maillard LC, sucres les sur аминов acides des действия: methodique voie равенства melanoidines des образования. C.R.Acad.Sci.Ser.2 154:66 - 68, 1912.

Ling AR и 14:521 J.J.Inst.Brewing высолаживания, 1908.

Pinkus g, Ueber умирает глюкоза einwirkung von benzhydrazid auf. Ber.Dtsch.Chem.Ges. 31:31 - 37, 1898.

Neuberg c, разрушение молочного альдегида и methylglyoxal животными органами. 49:502 Biochem.Z. - 506, 1913.

Dakin HD и Dudley HW, энзим связыва с образованием окси кислот от ketonic альдегидов. J.Biol.Chem. 14:155 - 157, 1913.

Meyerhof o, возникновение и преобразование - glycerophosphoric кислоты в enzymic гидролизе углевода. 264:40 Biochem.Z. - 71, 1933.

DG Embden, Deitricke HJ, и Kraft g, процессы промежуточного звена в гликолизе в мышце. Klin.Wochenschr. 12:213 - 215, 1933.

Racker e, глутатион как кофермент в посредническом метаболизме. В: Глутатион, pp. 165-183. Академическая пресса, нью-йорк, 1954.

2:337 Amadori M. Atti Accad.Nazl.Lincei - 345, 1925.

Amadori m, продукт конденсации глюкозы и p-phenetidine. 9:68 Atti Reale Accad.Nazl.Lincei - 73, 1929.

Amadori m, продукт конденсации глюкозы и p-анизидин. 9:226 Atti Reale Accad.Nazl.Lincei - 230, 1929.

Kuhn r и Dansi a, перераспределение a молекулярное N-гликозидов. Ber. 69B: 1745-1754, 1936.

Kuhn r и Weygand f, перераспределение Amadori. Ber. 70B: 769-772, 1937.

Hodge JE, обезвоженная еда: химия коричневея реакций в модельных системах. J.Agric.Food Chem. 1:928 - 943, 1953.

Anet EFLJ, ухудшение углеводов. I. Изоляция 3 deoxyhexosones. Австралийское J.Chem. 13:396 - 403, 1960.

Kato h, изучения на коричневея реакциях между сахарами и амино смесями. V. Изоляция и характеризация новых смесей карбонила, 3 deoxyglucosones сформированных от N-гликозидов и их значительности для коричневея реакции. 24:1 Bull.Agric.Chem.Soc.Japan - 12, 1960.

Разделение Szent-Gyorgyi a, клетки и рак. 149:34 науки - 37, 1965.

Rahbar s, анормалный гемоглобин в красных клетках диабетиков. 22:296 Clin.Chim.Acta - 298, 1968.

Bonsignore a, Leoncini g, Siri a, и Ricci d, кинетическое поведение преобразования фосфата glyceraldehyde 3 в methylglyoxal. Ital.J.Biochem. 22:131 - 140, 1973.

Koenig RJ и Cerami a, синтез гемоглобина A1c в нормальных и диабетических мышах: потенциальная модель сгущать мембраны подвала. 72:3687 Proc.Natl.Acad.Sci.USA - 3691, 1975.

Корреляция Koenig RJ, Peterson CM, Jones RL, Saudek c, Lehrman m, и Cerami a, a регулировки глюкозы и гемоглобин A1c в сахарных диабетах. Новое Engl.J.Med. 295:417 - 420, 1976.

Gonen b, Rubenstein AH, SP Rochman h, Tanega, и Horwit DL, гемоглобин A1: Индикатор метаболически управления диабетических пациентов. Ланцет ii: 734-737, 1977.

Gabbay KH, Sosenko JM, Banuchi GA, Mininsohn MJ, и Fluckiger r, Glycosylated hemoglobins: увеличенное glycosylation гемоглобина a в диабетических пациентах. 28:337 мочеизнурения - 340, 1979.

Gonen b и Rubenstein AH, гемоглобин A1 и сахарный диабет. 15:1 Diabetologia, 1978.

Takahashi k, реакция phenylglyoxal с выпарками аргинина в протеинах. J.Biol.Chem. 6171-6179, 1968.

Takahashi k, продвигает изучения на реакциях phenylglyoxal и родственных реагентов с протеинами. 81:403 Biochem.J. - 414, 1977.

Nakayama t, Hayase f, и Kato h, образование Ne- (2-formyl-5-hydroxy-methyl-pyrrol-1-yl) - L- norleucine в реакции Maillard между dой-глюкоз и L-лизин. Agric.Biol.Chem. 44:1201 - 1202, 1980.

Hayashi t и Namiki m, образование частей сахара 2-углерода на ранней стадии коричневея реакции сахара и амин. Agric.Biol.Chem. 44:2575 - 2580, 1980.

PC Pongor s, Ulrich, Benesath FA, и Cerami a, стареть protiens: изоляция и идентификация дневного хромофора от реакции полипептидов с глюкозой. 81:2684 Proc.Natl.Acad.Sci.USA - 2688, 1984.

Njoroge FG, Fernandes AA, и Monnier VM, механизм образования предполагаемого предварительного cross-link 2 конечныйа продукт и протеина glycosylation (2-furoyl) - 4 (5) - (2-furanyl) - 1H-imidazole. J.Biol.Chem. 263:10646 - 10652, 1988.

Horiuchi s, Shiga m, Araki n, Takata k, Saituh m, и Morino y, указание на существование против внутри - присутсвие vivo 2 (2-furoyl) - 4 (5) - (2 - furanyl) - 1H-imidazole, главный дневной предварительный конечный продукт произведенный неферментативным glycosylation. J.Biol.Chem. 263:18821 - 18826, 1988.

Thornalley PJ, система glyoxalase в здоровье и заболевание. Молекулярные аспекты 14:287 микстуры - 371, 1993.

SP Thornalley PJ, Wolff, Crabbe j, и кормка a, самоокисление glyceraldehyde и другие просто моносахариды под физиологопсихологическими условиями катализированными ионами буфера. 797:276 Biochim.Biophys.Acta - 287, 1984.

Cerami a, стареть протеинов и нуклеиновые кислоты: будет ролью глюкозы? 11:311 TIBS - 314, 1986.

Brownlee m, Vlassara h, Kooney a, Ulrich p, и Cerami a, Aminoguanidine предотвращают мочеизнурени-наведенный артериальный cross-linking протеина стены. 232:1629 науки - 1632, 1986.

Nicholls k и Mandel TE, предварительные конечныйа продукт glycosylation в экспириментально murine нефропатии. Lab.Invest. 60:486 - 493, 1989.

СТАРШИЙ Ahmed MU, Thorpe, и Baynes JW, идентификация Ne-carboxymethyl-лизина как продукт деструкции fructoselysine в glycated протеине. J.Biol.Chem. 261:4889 - 4894, 1986.

Njoroge FG, Sayre LM, и Monnier VM, обнаружение dы-глюкоз вывели смеси пиррола во время реакции Maillard под физиологопсихологическими условиями. Carbohydr.Res. 167:211 - 220, 1987.

Thornalley PJ, изменение системы glyoxalase в людских клетках крови глюкозой в vitro. 254:751 Biochem.J. - 755, 1988.

MD Ahmed MU, Dunn JA, Walla, СТАРШИЙ Thorpe, и Baynes JW, оксидативное ухудшение глюкозы adducts к протеину. (Образование 3 (ne-lysino) - молочная кислота от модельных смесей и glycated протеинов. J.Biol.Chem. 263:8816 - 8821, 1988.

Продайте DR и Monnier VM, разяснение структуры crosslink senescence от людской внеклеточной матрицы. Прикосновенность пентоз в процессе старения. J.Biol.Chem. 264:21597 - 21602, 1989.

Szwergold BS, Kappler f, и Brown TR, идентификация fructose-3-phosphate в объективе диабетических крыс. 247:451 науки - 454, 1990.

Horiuchi t и Kurokawa t, очищение и свойства оксидазы fructosylamine от sp Aspergillus. 1005. Agric.Biol.Chem. 55:333 - 338, 1991.

Schmidt A-M, Vianna m, Gerlach m, Brett j, Райан j, Kao j, Esposito c, Hegarty h, Hurley w, Clauss m, Wang f, лоток YE, Tsang TE, и кормка d, изоляция и характеризация 2 binding протеинов для предварительных конечный продукт glycosylation от bovine легкя которые присутствуют на эндотелиальной поверхности клетки. J.Biol.Chem. 267:14987 - 14997, 1992.

Bucala r, Makita z, Koschinsky t, Cerami a, и Vlassara h, липид выдвинули glycosylation: тропа для оксидации внутри - vivo липида. 90:6434 Proc.Natl.Acad.Sci.USA - 6438, 1993.

Henle t, Вальтер a, Haebner r, и Klostermeryer h, обнаружение и идентификация protein-bound imidazolone приводящ к от реакции выпарок аргинина и methylglyoxal. Z.Lebensm.Unters.Forsch. 199:55 - 58, 1994.

Lo TWC, Westwood Я, AC McLellan, Selwood t, и Thornalley PJ, вязка и изменение протеинов methylglyoxal нижними физиологопсихологическими условиями. Кинетическое и mechanistic изучение с na-acetylarginine, Na-ацетилцистеином, Na-ацетил-лизином, и альбумином bovine сыворотки. J.Biol.Chem. 269:32299 - 32305, 1994.

Westwood Я, AC McLellan, и Thornalley PJ, Приемн-посредничанное endocytic понимание methylglyoxal-доработанного альбумина сыворотки. Конкуренция с предварительным конечный продукт-доработанным glycation альбумином сыворотки на предварительном приемном устройстве конечныйа продукт glycation. J.Biol.Chem. 269:32293 - 32298, 1994.

CE Vaca, S-M клыка J-L, Conradi m, и Hou, развитие метода 32P-postlabelling для анализа 2 ' - monophosphate deoxyguanosine-3'- и днао methylglyoxal. 15:1887 канцерогенеза - 1894, 1994.

Papoulis a, al-Abed y, и Bucala r, идентификация гуанина N2- (1-carboxyethyl) (CEG) как конечныйо продукт glycosylation гуанина предварительное. 34:648 биохимии - 655, 1995.

Vasan s, Zhang x, Kapurniotu a, Bernhagen j, Teichberg s, Basgen j, Wagle d, Shih d, Terlecky iий, Bucala r, Cerami a, Egan j, и Ulrich p, вещество коля глюкоз-выведенные crosslinks протеина в vitro и внутри - vivo. 382:275 природы - 278, 1996.

Thornalley PJ и Minhas HS, быстро гидролиз и замедляют a, расщепление b-dicarbonyl вещества предложенные, что раскололи глюкоз-выведенные cross-links протеина. Biochem.Pharmacol. 57:303 - 307, 1999.

Thornalley PJ, польза aminoguanidine (Pimagedine) предотвратить образование предварительных конечный продукт glycation. Arch.Biochem.Biophys. 419:31 - 40, 2003.

Sakamoto h, Mashima t, Kazaki a, Дэн s, Hashimoto y, Naito m, и Tsuruo t, Glyoxalase iий задействованный в сопротивлении людских клеток лейкова к antitumour веществ-наведенному apoptosis. 95:3214 крови - 3218, 2000.

Thornalley PJ, Battah s, Ahmed n, Karachalias n, Agalou s, Babaei-Jadidi r, и Dawnay a, количественный скрининг предварительных конечный продукт glycation в клетчатых и внеклеточных протеинах тандемным массовым спектрометрированием. 375:581 Biochem.J. - 592, 2003.

Thornalley PJ, ферментационная оборона против glycation в здоровье, заболевание и терапевтика: симпозиум для того чтобы рассмотреть принципиальную схему. 31:1343 Biochem.Soc.Trans. - 1348, 2003.


Опровержение и термины вызревания


От теории Glycation страницы вызревания к анти- индексу направляющего выступа вызревания