Dom
Anty Starzenie się Blog
Anty Starzenie się - 5
Anty Starzenie się - A
Anty Starzenie się - B
Anty Starzenie się - C
Anty Starzenie się - D
Anty Starzenie się - E
Anty Starzenie się - F
Anty Starzenie się - G
Anty Starzenie się - H
Anty Starzenie się - I
Anty Starzenie się - J
Anty Starzenie się - K
Anty Starzenie się - L
Anty Starzenie się - M
Anty Starzenie się - N
Anty Starzenie się - O
Anty Starzenie się - P
Anty Starzenie się - Q
Anty Starzenie się - R
Anty Starzenie się - S
Anty Starzenie się - T
Anty Starzenie się - V
Anty Starzenie się - Y
Anty Starzenie się - Z
Glosariusz Termin


XML RSS
Co być co?
Dodawać Mój Yahoo!
Dodawać Mój MSN
Dodawać Google
 

Glycation Teoria Starzenie się

Glycation teoria starzenie się proponować że funkcja reakcja glikoza i sugars z funkcja grupa proteina i nukleinowy kwas wynikać w proteinowy i nukleinowy kwas struktura i funkcja.

W swój esencja, cukier być the ten sam proces który powodować the słynny proces "caramelization" cukier.

Proteina, w rzeczywistości, móc uszkadzać uwalniać-radykał i glycation.

Glycation być reakcja che zmniejszać sugars zostać dołączać proteina bez the pomoc enzym.

The ostateczni wyniki móc szybko re-arrange atom móc że the 2 węgiel (2 węgiel) the glikoza gubić swój dwa hydrogens, wynikać w karbonylek grupa struktura dzwonić Amadori produkt (ketoamine).

Glycation i Amadori produkt formacja być całkowicie całkowicie reakcja.

Ale the formacja Postępowy Glycation End-products (Wiek) oksydacja Amadori produkt być nieodwracalny.

Wiek w tkanka wzrastać the tempo bezpłatny radykał produkcja 50 czas the tempo uwalniać-radykał produkcja unglycated proteina, che kojarzyć z przyśpieszony starzenie się.

Wiek móc tworzyć w the ciało od glycation i oksydacja lub móc tworzyć bezpośrednio od brązowić jedzenie lub tabaczny dym.

Według badanie, wokoło jedna trzecia pochłonięty żywienioniowy Wiek excreted w uryna i odpoczynek przypuszczalnie wcielać w ciało tkanka.

W ssak, obiektyw crystallines, kolagen i piwnica błona być podatny sieciowanie i WIEK formacja ponieważ być the długożyciowy proteina, z wolny tempo obrót handlowy.

Pod względem najwięcej aktywny sugars dla glycation, Galaktoza być 5 czas odczynnikowy glikoza, fruktoza być 8 czas odczynnikowy, deoxyglucose być 25 czas odczynnikowy, ribose być 100 czas odczynnikowy, i deoxyribose być 200 czas odczynnikowy.

Pod względem anty starzenie się miara od glycation proces i WIEK formacja, ono sugerować w zwierzęcy studia że tam  być korelacja między wysoki krwionośny przeciwutleniacz poziom i niski poziom Wiek.

Ono także rozpoznawać że tam  być grupa enzym wymagać w the stłumienie glycation proces i naprawa glycated proteina w fizjologiczny system. Te enzym wymagać być (według the Louis Camille Maillard Skojarzenie): glyoxalase I, aldehyd reductases i dehydrogenases, Amadoriase i fructosamine-3-phosphokinase.

Obecnie, tam  być debata o the fizjologiczny znaczenie Wiek w jedzenie.

Ono zgadzać się że jedzenie być bogaty źródło Wiek ale wysoce glycated proteina móc przetrawiać wydajnie.

Także, Wiek który absorbować być prawdopodobnie głownie glycated glycated kwas lub STARZEĆ SIĘ bezpłatny adducts che excreted wartko w the uryna temat z normalny nerkowy funkcja.

Glycation Teoria Starzenie się - Studia

Maillard LC, Akcja des acides amina sur les sucres: formacja des melanoidines równy voie methodique. C.R.Acad.Sci.Ser.2 154:66 - 68, 1912.

Molwa AR i Słodownictwo J.J.Inst.Brewing 14:521, 1908.

Pinkus G, Ueber kostkowy einwirkung von benzhydrazid auf glikoza. Ber.Dtsch.Chem.Ges. 31:31 - 37, 1898.

Neuberg C, The zniszczenie mlekowy aldehyd i methylglyoxal zwierzęcy organ. Biochem.Z. 49:502 - 506, 1913.

Dakin HD i Dudley HW, Enzym dotyczyć z the formacja dotyczyć kwas od ketonowy aldehyd. J.Biol.Chem. 14:155 - 157, 1913.

Meyerhof O, The pojawienie i transformacja - hydroliza kwas w the hydroliza węglowodanowy hydroliza. Biochem.Z. 264:40 - 71, 1933.

Embden DG, Deitricke HJ, i Kraft G, The intermediate proces w glycolysis w mięsień. Klin.Wochenschr. 12:213 - 215, 1933.

Racker E, Glutation jako koenzym w pośredniczący metabolizm. W: Glutation, pp. 165-183. Naukowiec prasa, Nowy Jork, 1954.

Amadori M. Atti Accad.Nazl.Lincei 2:337 - 345, 1925.

Amadori M, The produkt the kondensacja glikoza i p-phenetidine. Atti Reale Accad.Nazl.Lincei 9:68 - 73, 1929.

Amadori M, The kondensacyjny produkt glikoza i p-anisidine. Atti Reale Accad.Nazl.Lincei 9:226 - 230, 1929.

Kuhn R i Dansi A, A cząsteczkowy prześciełanie N-Glukozyd. Ber. 69B: 1745-1754, 1936.

Kuhn R i Weygand F, The Amadori prześciełanie. Ber. 70B: 769-772, 1937.

Hodge JE, Odwodniony jedzenie: chemia reakcja w wzorcowy system. J.Agric.Food Chem. 1:928 - 943, 1953.

Anet EFLJ, Degradacja węglowodan. I. Odosobnienie 3 deoxyhexosones. Australijczyk J.Chem. 13:396 - 403, 1960.

Kato H, Studia na reakcja między sugars i mieszanka mieszanka. V. Odosobnienie i characterisation nowy karbonylek mieszanka, 3 deoxyglucosones tworzyć od N-Glycosides i ich znaczenie dla reakcja. Bull.Agric.Chem.Soc.Japan 24:1 - 12, 1960.

Szent-Gyorgyi A, Komórka podział i nowotwór. Nauka 149:34 - 37, 1965.

Rahbar S, Anormalny hemoglobina w czerwony komórka cukrzyk. Clin.Chim.Acta 22:296 - 298, 1968.

Bonsignore A, Leoncini G, Siri A, i Ricci D, Kinetyczny zachowanie glyceraldehyde 3 fosfat zamiana w methylglyoxal. Ital.J.Biochem. 22:131 - 140, 1973.

Koenig RJ i Cerami A, Synteza hemoglobina A1c w normalny i cukrzycowy mysz: potencjał model suterenowy błona. Proc.Natl.Acad.Sci.USA 72:3687 - 3691, 1975.

Koenig RJ, Peterson CM, Jones RL, Saudek C, Lehrman M, i Cerami A, A korelacja glikoza przepis i Hemoglobina A1c w cukrzyca mellitus. Nowy Engl.J.Med. 295:417 - 420, 1976.

Gonen B, Rubenstein AH, Rochman H, Tanega SP, i Horwit DL, Haemoglobin A1: Wskaźnik the metaboliczny kontrola cukrzycowy pacjent. Lancet ii: 734-737, 1977.

Gabbay KH, Sosenko JM, Banuchi DZIĄSŁO, Mininsohn MJ, i Fluckiger R, Hemoglobina hemoglobina: narosły glycosylation hemoglobina A w cukrzycowy pacjent. Cukrzyca 28:337 - 340, 1979.

Gonen B i Rubenstein AH, Hemoglobina A1 i cukrzyca mellitus. Diabetologia 15:1, 1978.

Takahashi K, The reakcja phenylglyoxal z arginine osad w proteina. J.Biol.Chem. 6171-6179, 1968.

Takahashi K, Dalszy studia na the reakcja phenylglyoxal i powiązany odczynnik z proteina. Biochem.J. 81:403 - 414, 1977.

Nakayama T, Hayase F, i Kato H, Formacja Ne- (2-formyl-5-hydroxy-methyl-pyrrol-1-yl) - L- norleucine w the Maillard reakcja między D-glucose i L-Lysine. Agric.Biol.Chem. 44:1201 - 1202, 1980.

Hayashi T i Namiki M, Formacja dwa-węgiel cukier czerep przy wczesna faza the reakcja cukier i amina. Agric.Biol.Chem. 44:2575 - 2580, 1980.

Pongor S, Ulrich PECET, Benesath FA, i Cerami A, Protiens: odosobnienie i identyfikacja fluorescencyjny chromofor od the reakcja polypeptides z glikoza. Proc.Natl.Acad.Sci.USA 81:2684 - 2688, 1984.

Njoroge FG, Fernandes AA, i Monnier VM, Mechanizm the formacja the domniemany postępowy glycosylation endproduct i proteina cross-link 2 (2-furoyl) - 4 (5) - (2-furanyl) - 1H-imidazole. J.Biol.Chem. 263:10646 - 10652, 1988.

Horiuchi S, Shiga M, Araki N, Takata K, Saituh M, i Morino Y, Dowód przeciw wewnątrz - vivo obecność 2 (2-furoyl) - 4 (5) - (2 - furanyl) - 1H-imidazole, ważny fluorescencyjny postępowy końcówka produkt wytwarzać wytwarzać glycosylation. J.Biol.Chem. 263:18821 - 18826, 1988.

Thornalley PJ, The glyoxalase system w zdrowie i choroba. Cząsteczkowy Aspekt Medycyna 14:287 - 371, 1993.

Thornalley PJ, Wolff SP, Crabbe J, i Stern A, The autoxidation glyceraldehyde i inny prosty jednocukier pod fizjologiczny warunek katalizować tłumiący jon. Biochim.Biophys.Acta 797:276 - 287, 1984.

Cerami A, Proteina i nukleinowy kwas: glikoza być the rola glikoza? TIBS 11:311 - 314, 1986.

Brownlee M, Vlassara H, Kooney A, Ulrich P, i Cerami A, Aminoguanidine zapobiegać cukrzyca-nakłaniać arterialny ścienny proteinowy sieciowanie. Nauka 232:1629 - 1632, 1986.

Nicholls K i Mandel TE, Postępowy glycosylation endproducts w eksperymentalny eksperymentalny nephropathy. Lab.Invest. 60:486 - 493, 1989.

Ahmed MU, Thorpe SR, i Baynes JW, Identyfikacja Ne-carboxymethyl-Lysine jako degradacja produkt fructoselysine w glycated proteina. J.Biol.Chem. 261:4889 - 4894, 1986.

Njoroge FG, Sayre LM, i Monnier VM, Wykrycie D-glucose czerpać pyrrole mieszanka podczas Maillard reakcja pod fizjologiczny warunek. Carbohydr.Res. 167:211 - 220, 1987.

Thornalley PJ, Modyfikacja the glyoxalase system w ludzki czerwony komórka krwi glikoza w vitro. Biochem.J. 254:751 - 755, 1988.

Ahmed MU, Dunn JA, Walla MD, Thorpe SR, i Baynes JW, Proteina degradacja glikoza adducts proteina. (Formacja 3 (Ne-lysino) - mlekowy kwas od wzorcowy mieszanka i glycated proteina. J.Biol.Chem. 263:8816 - 8821, 1988.

Sprzedawać DR i Monnier VM, Struktura rozświetlenie senescence crosslink od ludzki pozakomórkowy matryca. Następstwa pentoza w the starzenie się proces. J.Biol.Chem. 264:21597 - 21602, 1989.

Szwergold BS, Kappler F, i Brown TR, Identyfikacja fructose-3-phosphate w the obiektyw cukrzycowy szczur. Nauka 247:451 - 454, 1990.

Horiuchi T i Kurokawa T, Puryfikacja i własność fructosylamine oksydaza od Kropidlak sp. 1005. Agric.Biol.Chem. 55:333 - 338, 1991.

Schmidt A-M, Vianna M, Gerlach M, Brett J, Ryan J, Kao J, Esposito C, Hegarty H, Hurley W, Clauss M, Wang F, Niecka YE, Tsang TE, i Srogo D, Odosobnienie i charakterystyka dwa wiążący proteina dla postępowy glycosylation endproducts od wołowaty płuco che być teraźniejszy na the teraźniejszy komórka powierzchnia. J.Biol.Chem. 267:14987 - 14997, 1992.

Bucala R, Makita Z, Koschinsky T, Cerami A, i Vlassara H, Lipid posuwać się naprzód glycosylation: droga przemian dla lipid oksydacja wewnątrz - vivo. Proc.Natl.Acad.Sci.USA 90:6434 - 6438, 1993.

Henle T, Walter A, Haebner R, i Klostermeryer H, Wykrycie i identyfikacja osad imidazolone wynikać od the reakcja arginine osad i methylglyoxal. Z.Lebensm.Unters.Forsch. 199:55 - 58, 1994.

Lo TWC, Westwood, McLellan AC, Selwood T, i Thornalley PJ, Oprawa i modyfikacja proteina methylglyoxal poniższy fizjologiczny warunek. Kinetyczny i mechanistyczny nauka z Na-acetylarginine, Na-Acetylcysteine, Na-acetyl-Lysine, i wołowaty serum albumina. J.Biol.Chem. 269:32299 - 32305, 1994.

Westwood, McLellan AC, i Thornalley PJ, Receptor-Pośredniczyć endocytic asymilacja methylglyoxal-modyfikować serum albumina. Rywalizacja z postępowy glycation endproduct-modyfikować serum albumina przy the postępowy glycation endproduct receptor. J.Biol.Chem. 269:32293 - 32298, 1994.

Vaca CE, Fang J-L, Conradi M, i Hou S-M, Rozwój 32P-postlabelling technika dla the analiza 2 ' - deoxyguanosine-3'- monophosphate i DNA methylglyoxal. Karcinogeneza 15:1887 - 1894, 1994.

Papoulis A, Al-Abed Y, i Bucala R, Identyfikacja N2- (1-carboxyethyl) guanine (CEG) jako guanine postępowy glycosylation endproduct. Biochemia 34:648 - 655, 1995.

Vasan S, Zhang X, Kapurniotu A, Bernhagen J, Teichberg S, Basgen J, Wagle D, Shih D, Terlecky I, Bucala R, Cerami A, Egan J, i Ulrich P, Agent cleaving glikoza-czerpać proteina crosslinks w vitro i wewnątrz - vivo. Natura 382:275 - 278, 1996.

Thornalley PJ i Minhas HS, Błyskawiczny hydroliza i zwalniać a, B-dicarbonyl rozszczepienie agent proponować cleave glikoza-czerpać proteina cross-links. Biochem.Pharmacol. 57:303 - 307, 1999.

Thornalley PJ, Use aminoguanidine (Pimagedine) the formacja postępowy glycation endproducts. Arch.Biochem.Biophys. 419:31 - 40, 2003.

Sakamoto H, Mashima T, Kazaki A, Dan S, Hashimoto Y, Naito M, i Tsuruo T, Glyoxalase I wymagać w opór ludzki białaczka komórka ludzki agent-nakłaniać apoptosis. Krwionośny 95:3214 - 3218, 2000.

Thornalley PJ, Battah S, Ahmed N, Karachalias N, Agalou S, Babaei-Jadidi R, i Dawnay A, Ilościowy przesiewanie postępowy glycation endproducts w komórkowy i pozakomórkowy proteina tandemowy masowy spectrometry. Biochem.J. 375:581 - 592, 2003.

Thornalley PJ, The enzymatyczny defence przeciw glycation w zdrowie, choroba i lecznictwo: sympozjon the pojęcie. Biochem.Soc.Trans. 31:1343 - 1348, 2003.


Dementi i Termin Starzenie się


Od Glycation Teoria Starzenie się strona Anty Starzenie się Przewdonik wskaźnik