De Theorie van Glycation van het Verouderen

In zijn essentie, is dit het zelfde proces dat het bekende proces van „karameliseren“ van suiker veroorzaakt.

De proteïnen, in feite, kunnen zowel door vrij-basissen als door glycation worden beschadigd.

Glycation is een reactie waardoor de verminderende suikers aan proteïnen zonder de hulp van een enzym in bijlage worden.

Het eindresultaat kan atomen snel herschikken dusdanig dat koolstof 2 (2de koolstof) van de glucose zijn twee hydrogens verliest, resulterend in een structuur van de carbonylgroep genoemd een product Amadori (een ketoamine).

Zowel zijn glycation als Amadori de productvorming volledig omkeerbare reacties.

Maar de vorming van Geavanceerde Eindproducten Glycation (Leeftijden) door oxydatie van producten Amadori is onomkeerbaar.

De leeftijden in weefsels verhogen het tarief van vrije basisproductie tot 50 keer het tarief van vrij-radicale productie unglycated langs proteïnen, die met het versnelde verouderen is geassoci?ërd.

De leeftijden kunnen in het lichaam van glycation en oxydatie worden gevormd of kunnen direct van gebruinde voedsel of tabaksrook worden opgenomen.

Volgens onderzoek, over één derde geabsorbeerde dieetLeeftijden worden afgescheiden in urine en de rust wordt vermoedelijk opgenomen in lichaamsweefsels.

In zoogdieren, zijn lenscrystallines, het collageen en het kelderverdiepingsmembraan het kwetsbaarst aan het cross-linking en van de LEEFTIJD vorming omdat zij de proteïnen meest van lange duur, met een langzaam tarief van omzet zijn.

In termen van de meeste actieve suikers voor glycation, is de Galactose 5 keer meer reactief dan glucose, is de fructose 8 keer meer reactief, is deoxyglucose 25 keer meer reactief, is de ribose meer reactief 100 keer, en deoxyribose is meer reactief 200 keer.

In termen van anti het verouderen maatregelen van glycationproces en de vorming van de LEEFTIJD, heeft men in dierlijke studies voorgesteld dat er correlatie tussen hoge bloed anti-oxyderende niveaus en lage niveaus van Leeftijden is.

Men heeft ook erkend dat er een groep enzymen betrokken bij de afschaffing van glycationprocessen is en de reparatie van proteïnen in fysiologische systemen glycated. Deze enzymen in kwestie zijn (volgens Louis Camille Maillard Association): glyoxalase I, aldehydereductases en dehydrogenases, Amadoriase en fructosamine-3-phosphokinase.

Momenteel, is er een voortdurend debat over de fysiologische betekenis van Leeftijden in voedsel.

Men is het ermee eens dat het voedsel is een rijke bron van Leeftijden maar hoogst proteïnen kan niet efficiënt worden verteerd glycated.

Ook, de Leeftijden die worden geabsorbeerd zijn glycated waarschijnlijk hoofdzakelijk aminozuren of vrije adducts van de LEEFTIJD die snel in de urine door onderwerpen met normale nierfunctie worden afgescheiden.

De Theorie van Glycation van het Verouderen - Studies

Maillard LC, de aminen sur les sucre van de Actie des acides: formation des melanoidines pari voie methodique. C.R.Acad.Sci.Ser.2 154:66 - 68, 1912.

Leng AR en Malting J.J.Inst.Brewing 14:521, 1908.

Pinkus G, Ueber matrijzeneinwirkung von benzhydrazid auf glucose. Ber.Dtsch.Chem.Ges. 31:31 - 37, 1898.

Neuberg C, de vernietiging van lactisch aldehyde en methylglyoxal door dierlijke organen. Biochem.Z. 49:502 - 506, 1913.

Dakin HD en Dudley HW, een enzym betreffende de vorming van hydroxy zuren van ketonic aldehyden. J.Biol.Chem. 14:155 - 157, 1913.

Meyerhof O, de verschijning en de transformatie van - glycerophosphoric zuur in de enzymatische koolhydraathydrolyse. Biochem.Z. 264:40 - 71, 1933.

DG van Embden, Deitricke HJ, en Kraft G, de middenprocessen in glycolyse in spier. Klin.Wochenschr. 12:213 - 215, 1933.

Racker E, Glutathione als coenzyme in intermediair metabolisme. In: Glutathione, blz. 165-183. Academische pers, New York, 1954.

Amadori M. Atti Accad.Nazl.Lincei 2:337 - 345, 1925.

Amadori M, het product van de condensatie van glucose en p-phenetidine. Het 9:68 van Reale Accad.Nazl.Lincei van Atti - 73, 1929.

Amadori M, het condensatieproduct van glucose en p-anisidine. Het 9:226 van Reale Accad.Nazl.Lincei van Atti - 230, 1929.

Kuhn R en Dansi A, de moleculaire herschikking van A van n-Glucosiden. Ber. 69B: 1745-1754, 1936.

Kuhn R en Weygand F, de herschikking Amadori. Ber. 70B: 769-772, 1937.

Hodge JE, Ontwaterd voedsel: chemie van het bruinen reacties in modelsystemen. J.Agric.Food het 1:928 van Chem. - 943, 1953.

Anet EFLJ, Degradatie van koolhydraten. I. isolatie van 3 deoxyhexosones. Australisch 13:396 J.Chem. - 403, 1960.

Kato H, Studies over het bruinen reacties tussen suikers en aminosamenstellingen. V. isolatie en karakterisering van nieuwe carbonylsamenstellingen, 3 die deoxyglucosones van n-Glycosiden worden gevormd en hun betekenis voor het bruinen reactie. Bull.Agric.Chem.Soc.Japan 24:1 - 12, 1960.

Szent-Gyorgyi A, de afdeling van de Cel en kanker. Het 149:34 van de wetenschap - 37, 1965.

Rahbar S, een abnormale hemoglobine in rode cellen van diabetici. Clin.Chim.Acta 22:296 - 298, 1968.

Bonsignore A, Leoncini G, Siri A, en Ricci D, Kinetisch gedrag van glyceraldehyde 3 fosfaatomzetting in methylglyoxal. Ital.J.Biochem. 22:131 - 140, 1973.

Koenig RJ en Cerami A, Synthese van hemoglobine A1c in normale en diabetesmuizen: potentieel model van kelderverdiepingsmembraan het dik maken. Proc.Natl.Acad.Sci.USA 72:3687 - 3691, 1975.

Koenig RJ, Peterson cm, Jones RL, Saudek C, Lehrman M, en Cerami A, de correlatie van A van glucoseregelgeving en Hemoglobine A1c in mellitus diabetes. Nieuwe Engl.J.Med. 295:417 - 420, 1976.

Gonen B, Rubenstein AH, Rochman H, Tanega SP, en Horwit DL, Hemoglobine A1: Een indicator van de metabolische controle van diabetespatiënten. Lancet ii: 734-737, 1977.

Gabbay KH, Sosenko JM, Banuchi GA, Mininsohn MJ, en Fluckiger R, Glycosylated hemoglobins: verhoogde glycosylation van hemoglobine A in diabetespatiënten. Het 28:337 van de diabetes - 340, 1979.

Gonen B en Rubenstein AH, Hemoglobine A1 en mellitus diabetes. Het 15:1 van Diabetologia, 1978.

Takahashi K, de reactie van phenylglyoxal met arginine residu's in proteïnen. J.Biol.Chem. 6171-6179, 1968.

Takahashi K, Verdere studies op de reacties van phenylglyoxal en verwante reagentia met proteïnen. Biochem.J. 81:403 - 414, 1977.

Nakayama T, Hayase F, en Kato H, Vorming van Ne (2-formyl-5-hydroxy-methyl-pyrrol-1) - norleucine van L in de Maillard reactie tussen D-glucose en l-Lysine. Agric.Biol.Chem. 44:1201 - 1202, 1980.

Hayashi T en Namiki M, Vorming van twee-koolstof suikerfragmenten in een vroeg stadium van de het bruinen reactie van suiker en amine. Agric.Biol.Chem. 44:2575 - 2580, 1980.

Pongor S, Ulrich PC, Benesath FA, en Cerami A, het Verouderen van protiens: isolatie en identificatie van fluorescente chromophore van de reactie van polypeptiden met glucose. Proc.Natl.Acad.Sci.USA 81:2684 - 2688, 1984.

Njoroge FG, Fernandes aa, en Monnier VM, Mechanisme van de vorming van het vemeende geavanceerde glycosylationeindproduct en eiwitkruisverbinding 2 (2-furoyl) - 4 (5) - (2-furanyl) - 1H-imidazole. J.Biol.Chem. 263:10646 - 10652, 1988.

Horiuchi S, Shiga M, Araki N, Takata K, Saituh M, en Morino Y, Bewijsmateriaal tegen levende aanwezigheid van 2 (2-furoyl) - 4 (5) - (2 - furanyl) - 1H-imidazole, een belangrijk fluorescent geavanceerd die eindproduct door nonenzymatic glycosylation wordt geproduceerd. J.Biol.Chem. 263:18821 - 18826, 1988.

Thornalley PJ, het glyoxalasesysteem in gezondheid en ziekte. Moleculaire Aspecten van het 14:287 van de Geneeskunde - 371, 1993.

Thornalley PJ, Wolff SP, Crabbe J, en Strenge A, de autoxidatie van glyceraldehyde en andere eenvoudige monosaccharides in de fysiologische die omstandigheden door bufferionen wordt gekatalyseerd. Biochim.Biophys.Acta 797:276 - 287, 1984.

Cerami A, het Verouderen van proteïnen en nucleic zuren: wat is de rol van glucose? 11:311 TIBS - 314, 1986.

Brownlee M, Vlassara H, Kooney A, Ulrich P, en Cerami A, Aminoguanidine verhindert hetveroorzaakte slagaderlijke muur eiwit cross-linking. Het 232:1629 van de wetenschap - 1632, 1986.

Nicholls K en Mandel TE, Geavanceerde glycosylationeindproducten in experimentele rattennefropathie. Lab.Invest. 60:486 - 493, 1989.

SR Ahmed MU, Thorpe, en Baynes JW, Identificatie van Ne-carboxymethyl-Lysine als degradatieproduct van fructoselysine glycated binnen proteïne. J.Biol.Chem. 261:4889 - 4894, 1986.

Njoroge FG, Sayre LM, en Monnier VM, Opsporing van D-glucose leidde pyrrole samenstellingen tijdens Maillard reactie in de fysiologische omstandigheden af. Carbohydr.Res. 167:211 - 220, 1987.

Thornalley PJ, Wijziging van het glyoxalasesysteem in menselijke rode bloedcellen door glucose in vitro. Biochem.J. 254:751 - 755, 1988.

M.D. Ahmed MU, Dunn JA, Walla, SR Thorpe, en Baynes JW, Oxydatieve degradatie van glucoseadducts aan proteïne. (De Vorming van 3 (Ne-Lysino) - melkzuur van modelsamenstellingen en glycated proteïnen. J.Biol.Chem. 263:8816 - 8821, 1988.

Verkoop DR. en Monnier VM, de opheldering van de Structuur van een senescentiekruisverbinding van menselijke extracellulaire matrijs. Implicatie van pentosen in het het verouderen proces. J.Biol.Chem. 264:21597 - 21602, 1989.

Szwergold BS, Kappler F, en Bruin RT, Identificatie van fructose-3-fosfaat in de lens van diabetesratten. Het 247:451 van de wetenschap - 454, 1990.

Horiuchi T en Kurokawa T, Reiniging en eigenschappen van fructosylamineoxydase van Aspergillus SP. 1005. Agric.Biol.Chem. 55:333 - 338, 1991.

Schmidt A-M, Vianna M, Gerlach M, Brett J, Ryan J, Kao J, Esposito C, Hegarty H, Hurley W, Clauss M, Wang F, PanYE, Tsang TE, en Strenge D, Isolatie en karakterisering van twee bindende proteïnen voor geavanceerde glycosylationeindproducten van runderlong die op de endothelial celoppervlakte aanwezig zijn. J.Biol.Chem. 267:14987 - 14997, 1992.

Bucala R, Makita Z, Koschinsky T, Cerami A, en Vlassara H, Lipide ging glycosylation vooruit: weg voor lipideoxydatie in vivo. Proc.Natl.Acad.Sci.USA 90:6434 - 6438, 1993.

Henle T, Walter A, Haebner R, en Klostermeryer H, Opsporing en identificatie van een protein-bound imidazolone als gevolg van de reactie van arginine residu's en methylglyoxal. Z.Lebensm.Unters.Forsch. 199:55 - 58, 1994.

Lo TWC, Westwood ME, McLellan AC, Selwood T, en Thornalley PJ, Band en wijziging van proteïnen door methylglyoxal in de fysiologische omstandigheden. Een kinetische en mechanistische studie met Na-Acetylarginine, Na-Acetylcysteine, Na-acetyl-Lysine, en runderserumalbumine. J.Biol.Chem. 269:32299 - 32305, 1994.

Westwood ME, McLellan AC, en Thornalley PJ, receptor-Bemiddeld endocytic begrijpen van methylglyoxal-gewijzigde serumalbumine. Concurrentie met geavanceerde glycation eindproduct-gewijzigde serumalbumine bij de geavanceerde receptor van het glycationeindproduct. J.Biol.Chem. 269:32293 - 32298, 1994.

Ce van Vaca, Hoektand j-l, Conradi M, en Hou s-m, Ontwikkeling van een 32P-postlabelling techniek voor de analyse van 2 ' - monofosfaat deoxyguanosine-3'- en DNA van methylglyoxal. Het 15:1887 van de carcinogenese - 1894, 1994.

Papoulis A, al-Abed Y, en Bucala R, Identificatie de guanine van van N2 (1-carboxyethyl) (CEG) als guanine geavanceerd glycosylationeindproduct. Het 34:648 van de biochemie - 655, 1995.

Vasan S, Zhang X, Kapurniotu A, Bernhagen J, Teichberg S, Basgen J, Wagle D, Shih D, Terlecky I, Bucala R, Cerami A, Egan J, en Ulrich die P, een agent glucose-afgeleide eiwitkruisverbindingen in vivo splijt in vitro en. Het 382:275 van de aard - 278, 1996.

Thornalley PJ en Minhas HS, Snelle hydrolyse en vertraagt a, stelde het B-dicarbonyl splijten van een agent voor om glucose-afgeleide eiwitkruisverbindingen te splijten. Biochem.Pharmacol. 57:303 - 307, 1999.

Thornalley PJ, Gebruik van aminoguanidine (Pimagedine) om de vorming van geavanceerde glycationeindproducten te verhinderen. Arch.Biochem.Biophys. 419:31 - 40, 2003.

Sakamoto H, Mashima T, Kazaki A, Dan S, Hashimoto Y, Naito M, en Tsuruo T, Glyoxalase I is betrokken bij weerstand van menselijke leukemiecellen tegen antitumour agent-veroorzaakte apoptosis. Het 95:3214 van het bloed - 3218, 2000.

Thornalley PJ, Battah S, Ahmed N, Karachalias N, Agalou S, babaei-Jadidi R, en Dawnay A, Kwantitatief onderzoek van geavanceerde glycationeindproducten in cellulaire en extracellulaire proteïnen door massaspectrometrie achter elkaar. Biochem.J. 375:581 - 592, 2003.

Thornalley PJ, de enzymatische defensie tegen glycation in gezondheid, ziekte en therapeutiek: een symposium om het concept te onderzoeken. Biochem.Soc.Trans. 31:1343 - 1348, 2003.


Ontkenning en Termijnen van het Verouderen


Van Theorie Glycation van het Verouderen pagina aan de Anti het Verouderen index van de Gids