Théorie de Glycation de vieillissement

Essentiellement, c'est le même processus qui cause le processus bien connu de la « caramélisation » du sucre.

Des protéines, en fait, peuvent être endommagées par des libre-radicaux et par glycation.

Glycation est une réaction par laquelle les sucres réducteurs deviennent attachés aux protéines sans aide d'une enzyme.

Le résultat final peut rapidement réarranger des atomes tels que le carbone 2 (2ème carbone) du glucose perd ses deux hydrogens, ayant pour résultat une structure de groupe carbonylique appelée un produit d'Amadori (un ketoamine).

Le glycation et formation du produit d'Amadori sont des réactions complètement réversibles.

Mais la formation des produits finaux avancés de Glycation (âges) par oxydation des produits d'Amadori est irréversible.

Les âges dans les tissus augmentent le taux de production de radical libre à 50 fois le taux de production libre-radicale par les protéines unglycated, qui a été associée au vieillissement accéléré.

Des âges peuvent être formés dans le corps du glycation et de l'oxydation ou peuvent être ingérés directement des nourritures ou de la fumée de tabac brunies.

Selon la recherche, environ un tiers d'âges diététiques absorbés sont excrétés en urine et le repos est vraisemblablement incorporé aux tissus de corps.

Dans les mammifères, les crystallines d'objectif, le collagène et la membrane de sous-sol sont les plus vulnérables à l'édition absolue et à la formation d'ÂGE parce qu'ils sont les protéines les plus longévitales, avec un taux lent de chiffre d'affaires.

En termes de la plupart des sucres actifs pour le glycation, le galactose est 5 fois plus réactif que le glucose, le fructose est 8 fois plus réactif, le désoxyglucose est 25 fois plus réactif, le ribose est 100 fois plus réactif, et le deoxyribose est 200 fois plus réactif.

En termes de mesures anti-vieillissement du processus de glycation et de la formation d'ÂGE, on lui a suggéré chez les études des animaux qu'il y ait corrélation entre les niveaux antioxydants de sang élevé et les niveaux bas des âges.

On l'a également identifié qu'il y a un groupe d'enzymes impliquées dans la suppression des processus de glycation et réparation des protéines glycated dans les systèmes physiologiques. Ces enzymes impliquées sont (selon l'association maillard de Louis Camille) : glyoxalase I, reductases et déshydrogénases d'aldéhyde, Amadoriase et fructosamine-3-phosphokinase.

Actuellement, il y a une discussion continue au sujet de la signification physiologique des âges en nourriture.

On le convient que la nourriture est une source riche des âges mais des protéines fortement glycated ne peuvent être digérées efficacement.

En outre, les âges qui sont absorbés sont probablement principalement les acides aminés ou les additifs glycated d'ÂGE librement qui sont excrétés rapidement dans l'urine par des sujets avec la fonction rénale normale.

Théorie de Glycation de vieillissement - études

Maillard LC, sucres de les de sur d'amines d'acides de DES d'action : methodique de voie de pair de melanoidines de DES de formation. C.R.Acad.Sci.Ser.2 154:66 - 68, 1912.

14:521 de Ling AR et du maltage J.J.Inst.Brewing, 1908.

Pinkus G, Ueber meurent le glucose d'einwirkung von benzhydrazid auf. Ber.Dtsch.Chem.Ges. 31:31 - 37, 1898.

Neuberg C, la destruction de l'aldéhyde lactique et methylglyoxal par les organes animaux. 49:502 de Biochem.Z. - 506, 1913.

Dakin HD et Dudley HW, une enzyme concernée par la formation des acides hydroxy des aldéhydes cétoniques. 14:155 de J.Biol.Chem. - 157, 1913.

Meyerhof O, l'aspect et transformation - d'acide glycerophosphoric en hydrolyse enzymatique d'hydrate de carbone. 264:40 de Biochem.Z. - 71, 1933.

Dg d'Embden, Deitricke HJ, et Kraft G, les processus d'intermédiaire dans la glycolyse dans le muscle. Klin.Wochenschr. 12:213 - 215, 1933.

Racker E, glutathion comme coenzyme dans le métabolisme intermédiaire. Dans : Glutathion, Pp. 165-183. Édition académique, New York, 1954.

2:337 d'Amadori M. Atti Accad.Nazl.Lincei - 345, 1925.

Amadori M, le produit de la condensation du glucose et p-phenetidine. 9:68 d'Atti Reale Accad.Nazl.Lincei - 73, 1929.

Amadori M, le produit de condensation du glucose et p-anisidine. 9:226 d'Atti Reale Accad.Nazl.Lincei - 230, 1929.

Kuhn R et Dansi A, remise en ordre moléculaire d'A des N-glucosides. Jujubes. 69B : 1745-1754, 1936.

Kuhn R et Weygand F, la remise en ordre d'Amadori. Jujubes. 70B : 769-772, 1937.

Hodge JE, nourritures déshydratées : chimie des réactions de brunissement dans les systèmes modèles. 1:928 de J.Agric.Food chim. - 943, 1953.

Anet EFLJ, dégradation des hydrates de carbone. I. Isolement de 3 deoxyhexosones. 13:396 australien de J.Chem. - 403, 1960.

Kato H, études sur des réactions de brunissement entre les sucres et les composés aminés. V. Isolement et caractérisation de nouveaux composés carbonyles, de 3 deoxyglucosones formés des N-glycosides et de leur importance pour la réaction de brunissement. 24:1 de Bull.Agric.Chem.Soc.Japan - 12, 1960.

Division cellulaire de Szent-Gyorgyi A, et cancer. 149:34 de la Science - 37, 1965.

Rahbar S, une hémoglobine anormale en cellules rouges des diabétiques. 22:296 de Clin.Chim.Acta - 298, 1968.

Bonsignore A, Leoncini G, Siri A, et Ricci D, comportement cinétique de conversion de phosphate de la glycéraldéhyde 3 en methylglyoxal. Ital.J.Biochem. 22:131 - 140, 1973.

Koenig RJ et Cerami A, synthèse de l'hémoglobine A1c chez les souris normales et diabétiques : modèle potentiel de l'épaississement de membrane de sous-sol. 72:3687 de Proc.Natl.Acad.Sci.USA - 3691, 1975.

Corrélation de Koenig RJ, de Peterson cm, de Jones RL, de Saudek C, de Lehrman M, et de Cerami A, d'A de règlement de glucose et hémoglobine A1c dans mellitus de diabète. Nouvel Engl.J.Med. 295:417 - 420, 1976.

Gonen B, Rubenstein OH, PS de Rochman H, de Tanega, et Horwit DL, hémoglobine A1 : Un indicateur de la commande métabolique des patients diabétiques. Bistouri II : 734-737, 1977.

Gabbay KH, Sosenko JM, Banuchi GA, Mininsohn MJ, et Fluckiger R, hemoglobins glycosylés : plus grand glycosylation de l'hémoglobine A dans les patients diabétiques. 28:337 de diabète - 340, 1979.

Gonen B et Rubenstein OH, hémoglobine A1 et mellitus de diabète. 15:1 de Diabetologia, 1978.

Takahashi K, la réaction de phenylglyoxal avec des résidus d'arginine en protéines. J.Biol.Chem. 6171-6179, 1968.

Takahashi K, promeuvent des études sur les réactions des réactifs phenylglyoxal et relatifs avec des protéines. 81:403 de Biochem.J. - 414, 1977.

Nakayama T, Hayase F, et Kato H, formation de Ne (2-formyl-5-hydroxy-methyl-pyrrol-1-yl) - l norleucine dans la réaction maillard entre le d-glucose et L-lysine. 44:1201 d'Agric.Biol.Chem. - 1202, 1980.

Hayashi T et Namiki M, formation des fragments de sucre de deux-carbone à une partie de la réaction de brunissement du sucre et amine. 44:2575 d'Agric.Biol.Chem. - 2580, 1980.

PC de Pongor S, d'Ulrich, Benesath fa, et Cerami A, vieillissement des protiens : isolement et identification d'un chromophore fluorescent de la réaction des polypeptides avec du glucose. 81:2684 de Proc.Natl.Acad.Sci.USA - 2688, 1984.

VM de Njoroge FG, de Fernandes aa, et de Monnier, mécanisme de la formation de la réticulation avancée putative 2 (2-furoyl) - 4 de produit final et de protéine de glycosylation (5) - (2-furanyl) - 1H-imidazole. 263:10646 de J.Biol.Chem. - 10652, 1988.

Horiuchi S, Shiga M, Araki N, Takata K, Saituh M, et Morino Y, évidence contre la présence in vivo de 2 (2-furoyl) - 4 (5) - (2 - furanyl) - 1H-imidazole, un produit final avancé fluorescent important produit par glycosylation non-enzymatique. 263:18821 de J.Biol.Chem. - 18826, 1988.

Thornalley PJ, le système de glyoxalase dans la santé et la maladie. Aspects moléculaires de 14:287 de médecine - 371, 1993.

PS de Thornalley PJ, de Wolff, Crabbe J, et poupe A, l'autoxydation de la glycéraldéhyde et d'autres monosaccharides simples dans des conditions physiologiques catalysées par des ions d'amortisseur. 797:276 de Biochim.Biophys.Acta - 287, 1984.

Cerami A, vieillissement des protéines et acides nucléiques : quel est le rôle du glucose ? 11:311 de TIBS - 314, 1986.

Brownlee M, Vlassara H, Kooney A, Ulrich P, et Cerami A, Aminoguanidine empêche l'édition absolue artérielle diabète-induite de protéine de mur. 232:1629 de la Science - 1632, 1986.

Nicholls K et Mandel TE, produits finaux avancés de glycosylation en nephropathie murine expérimentale. Lab.Invest. 60:486 - 493, 1989.

SR d'Ahmed MU, de Thorpe, et Baynes JW, identification de Ne-carboxyméthylique-lysine comme produit de dégradation de fructoselysine en protéine glycated. 261:4889 de J.Biol.Chem. - 4894, 1986.

La VM de Njoroge FG, de Sayre LM, et de Monnier, détection de d-glucose a dérivé des composés de pyrrole pendant la réaction maillard dans des conditions physiologiques. Carbohydr.Res. 167:211 - 220, 1987.

Thornalley PJ, modification du système de glyoxalase en globules rouges humaines par le glucose in vitro. 254:751 de Biochem.J. - 755, 1988.

La DM d'Ahmed MU, de Dunn JA, de Walla, le SR de Thorpe, et le Baynes JW, dégradation oxydante de glucose détermine l'adduction à la protéine. (Formation de 3 (Ne-lysino) - acide lactique des composés modèles et des protéines glycated. 263:8816 de J.Biol.Chem. - 8821, 1988.

Vendre DR et VM de Monnier, élucidation de structure d'une réticulation de sénescence de matrice extracellulaire humaine. Implication des pentoses dans le processus de vieillissement. 264:21597 de J.Biol.Chem. - 21602, 1989.

Szwergold BS, Kappler F, et Brown TR, identification de fructose-3-phosphate dans l'objectif des rats diabétiques. 247:451 de la Science - 454, 1990.

Horiuchi T et Kurokawa T, purification et propriétés d'oxydase de fructosylamine des espèces 1005 d'aspergille. 55:333 d'Agric.Biol.Chem. - 338, 1991.

Schmidt A-M, Vianna M, Gerlach M, Brett J, Ryan J, Kao J, Esposito C, Hegarty H, Hurley W, Clauss M, Wang F, casserole YE, Tsang TE, et poupe D, isolement et caractérisation de deux protéines obligatoires pour les produits finaux avancés de glycosylation du poumon bovin qui sont présents sur la surface endothéliale de cellules. 267:14987 de J.Biol.Chem. - 14997, 1992.

Bucala R, Makita Z, Koschinsky T, Cerami A, et Vlassara H, lipide ont avancé le glycosylation : voie pour l'oxydation de lipide in vivo. 90:6434 de Proc.Natl.Acad.Sci.USA - 6438, 1993.

Henle T, Walter A, Haebner R, et Klostermeryer H, détection et identification d'un imidazolone lié aux protéines résultant de la réaction des résidus d'arginine et methylglyoxal. Z.Lebensm.Unters.Forsch. 199:55 - 58, 1994.

Lo TWC, Westwood MOI, C.A. de McLellan, Selwood T, et Thornalley PJ, attache et modification des protéines par des conditions physiologiques de dessous methylglyoxal. Une étude cinétique et mécaniste avec du Na-acetylarginine, la Na-acétylcystéine, la Na-acétyle-lysine, et l'albumine de sérum de boeuf. 269:32299 de J.Biol.Chem. - 32305, 1994.

Westwood MOI, C.A. de McLellan, et Thornalley PJ, prise endocytic Récepteur-négociée d'albumine sérique methylglyoxal-modifiée. Concurrence avec de l'albumine sérique produit-modifiée par glycation avancé au récepteur avancé de produit final de glycation. 269:32293 de J.Biol.Chem. - 32298, 1994.

CE de Vaca, S-M du croc J-L, du Conradi M, et du Hou, développement d'une technique 32P-postlabelling pour l'analyse de 2 ' - monophosphate de deoxyguanosine-3'- et ADN de methylglyoxal. 15:1887 de carcinogenèse - 1894, 1994.

Papoulis A, Al-Abed Y, et Bucala R, identification de la guanine du N2 (1-carboxyethyl) (CEG) comme produit final avancé de glycosylation de guanine. 34:648 de biochimie - 655, 1995.

Vasan S, Zhang X, Kapurniotu A, Bernhagen J, Teichberg S, Basgen J, Wagle D, Shih D, Terlecky I, Bucala R, Cerami A, Egan J, et Ulrich P, un agent fendant la protéine glucose-dérivée réticule in vitro et in vivo. 382:275 de nature - 278, 1996.

Thornalley PJ et Minhas HS, hydrolyse rapide et ralentissent a, fendage de b-dicarbonyl d'un agent proposé pour fendre les réticulations glucose-dérivées de protéine. Biochem.Pharmacol. 57:303 - 307, 1999.

Thornalley PJ, utilisation d'aminoguanidine (Pimagedine) d'empêcher la formation des produits finaux avancés de glycation. Arch.Biochem.Biophys. 419:31 - 40, 2003.

Sakamoto H, Mashima T, Kazaki A, Dan S, Hashimoto Y, Naito M, et Tsuruo T, Glyoxalase I est impliqué dans la résistance des cellules humaines de leucémie à l'apoptosis agent-induit antitumoral. 95:3214 de sang - 3218, 2000.

Thornalley PJ, Battah S, Ahmed N, Karachalias N, Agalou S, Babaei-Jadidi R, et Dawnay A, criblage quantitatif des produits finaux avancés de glycation en protéines cellulaires et extracellulaires par spectrométrie de masse tandem. 375:581 de Biochem.J. - 592, 2003.

Thornalley PJ, la défense enzymatique contre le glycation dans la santé, la maladie et thérapeutique : un colloque pour examiner le concept. 31:1343 de Biochem.Soc.Trans. - 1348, 2003.


Déni et limites du vieillissement


De la théorie de Glycation de page de vieillissement à l'index anti-vieillissement de guide